Ilustrácia Nusha Ashjaee. ThoughtCo.
bielkoviny sú biologické polyméry zložený z aminokyseliny. Aminokyseliny spojené peptidovými väzbami tvoria polypeptidový reťazec. Jeden alebo viac polypeptidových reťazcov stočených do trojrozmerného tvaru tvorí proteín. Proteíny majú zložité tvary, ktoré zahŕňajú rôzne záhyby, slučky a krivky. Skladanie bielkovín nastáva spontánne. Chemické viazanie medzi časťami polypeptidového reťazca pomáha udržiavať proteín pohromade a dáva mu jeho tvar. Existujú dve všeobecné triedy proteínových molekúl: globulárne proteíny a vláknité proteíny. Guľovité proteíny majú obvykle kompaktný, rozpustný a guľovitý tvar. Vláknité proteíny sú typicky predĺžené a nerozpustné. Guľovité a vláknité proteíny môžu vykazovať jeden alebo viac zo štyroch typov proteínovej štruktúry.
Štyri úrovne proteínovej štruktúry sa navzájom líšia stupňom komplexnosti v polypeptidovom reťazci. Jedna molekula proteínu môže obsahovať jeden alebo viac typov proteínovej štruktúry: primárna, sekundárna, terciárna a kvartérna štruktúra.
Primárna štruktúra opisuje jedinečné poradie, v ktorom sú aminokyseliny spolu spojené za vzniku proteínu. Proteíny sú skonštruované zo súboru 20 aminokyselín. Aminokyseliny majú všeobecne nasledujúce štruktúrne vlastnosti:
Všetky aminokyseliny majú alfa uhlík viazaný na atóm vodíka, karboxylovú skupinu a aminoskupinu. "R" skupina líši sa medzi aminokyseliny a určuje rozdiely medzi nimi proteínové monoméry. Aminokyselinová sekvencia proteínu je určená informáciou nájdenou v bunke genetický kód. Poradie aminokyselín v polypeptidovom reťazci je jedinečné a špecifické pre konkrétny proteín. Zmena jednej aminokyseliny spôsobuje a génová mutácia, ktoré najčastejšie vedie k nefunkčnému proteínu.
Sekundárna štruktúra Výraz "navinutie" sa týka navíjania alebo skladania polypeptidového reťazca, ktorý dáva proteínu jeho trojrozmerný tvar. V proteínoch sú pozorované dva typy sekundárnych štruktúr. Jeden typ je alfa (a) helix štruktúra. Táto štruktúra sa podobá stočenej pružine a je zaistená vodíkovou väzbou v polypeptidovom reťazci. Druhým typom sekundárnej štruktúry proteínov je beta (P) skladaný list. Zdá sa, že táto štruktúra je skladaná alebo skladaná a je držaná pohromade vodíkovou väzbou medzi polypeptidovými jednotkami skladaného reťazca, ktoré ležia vedľa seba.
Štvrťročná štruktúra Výraz "proteínová makromolekula" sa týka štruktúry proteínovej makromolekuly tvorenej interakciami medzi viacerými polypeptidovými reťazcami. Každý polypeptidový reťazec sa označuje ako podjednotka. Proteíny s kvartérnou štruktúrou môžu pozostávať z viac ako jednej z rovnakých typov proteínových podjednotiek. Môžu sa tiež skladať z rôznych podjednotiek. Hemoglobín je príkladom proteínu s kvartérnou štruktúrou. Hemoglobín, nájdený v krvnýje proteín obsahujúci železo, ktorý viaže molekuly kyslíka. Obsahuje štyri podjednotky: dve alfa podjednotky a dve beta podjednotky.
Trojrozmerný tvar proteínu je určený jeho primárnou štruktúrou. Poradie aminokyselín určuje štruktúru a špecifickú funkciu proteínu. Jednotlivé pokyny pre poradie aminokyselín sú označené symbolom gény v bunke. Keď bunka pociťuje potrebu proteínovej syntézy, DNA unravels a je prepisovaný do RNA kópia genetického kódu. Tento proces sa nazýva DNA transkripcia. Potom je kópia RNA preložené na výrobu proteínu. Genetická informácia v DNA určuje špecifickú sekvenciu aminokyselín a špecifický proteín, ktorý sa vytvára. Proteíny sú príkladmi jedného typu biologického polyméru. Spolu s proteínmi sacharidy, lipidya nukleové kyseliny tvoria štyri hlavné triedy organických zlúčenín v živom organizme bunky.